| Interaktionen innerhalb des Stators der F1F0-ATP-Synthase von Escherichia coli: Quervernetzung der Cystein-substituierten Untereinheiten |
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Praktikumsbericht / -arbeit aus dem Jahr 2007 im Fachbereich Biologie - Cytologie, Note: 1,7, Universität Osnabrück, Sprache: Deutsch, Abstract: 1. Einleitung1.1 Die ATP-Synthase von Escherichia coliDas Molekül Adenosintriphosphat (ATP) kommt in allen lebenden Organismen vor. ATP ist der universelle Überträger chemischer Energie in der Zelle, mit dessen Hilfe endergonische Prozesse angetrieben werden, wie Synthese von organischen Molekülen, aktiver Stofftransport über Biomembranen in die Zellen oder hinaus, sowie Bewegungen wie zum Beispiel bei der Muskelkontraktion. Deshalb wird ATP auch als die Energiewährung der Zelle bezeichnet (Greie et al., 2001). Die drei Phosphatgruppen des Adenosintriphosphates sind durch zwei energiereiche Phosphoanhydrid-Bindungen miteinander verbunden. Werden diese Bindungen durch Enzyme hydrolytisch gespalten, entsteht das Adenosindiphosphat (ADP)bzw. das Adenosinmonophosphat (AMP) und jeweils anorganisches Phosphat (Pi). Jede Spaltung liefert eine Hydrolyseenergie von Deltag'0 = -30,5 kJ/mol. Bei der Phosphorylierung kommt es jedoch zu einer Übertragung einer Phosphatgruppe auf ein anderes Molekül bedingt durch das hohe Gruppenübertragungspotential von ATP für Phosphatgruppen. Häufig entsteht auch ein Energiegewinn durch Hydrolyse bei der Freisetzung der Komponente. Ausserdem fungiert ATP als Coenzym bei der Aktivierung von Metaboliten wie z.B. Aminosäuren. Aufgrund der zentralen Funktion des ATPs, ist dessen Synthese die in der Natur am häufigsten vorkommende Reaktion (Nelson & Cox, 2001).[...]
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